Слово, значение которого вы хотите посмотреть, начинается с буквы
А   Б   В   Г   Д   Е   Ё   Ж   З   И   Й   К   Л   М   Н   О   П   Р   С   Т   У   Ф   Х   Ц   Ч   Ш   Щ   Ы   Э   Ю   Я

ГЕМОГЛОБИН

Большая советская энциклопедия (БЭС)
(Hb)
        (от гемо... (См. Гемо...) и лат. globus — шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках — эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса Г., включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме — до 3000000. По химической природе Г. — сложный белок — хромопротеид (См. Хромопротеиды), состоящий из белка глобина и железопорфирина — гема. У высших животных и человека Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (-цепи), два других — по 146 остатков (-цепи).
         Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в -цепи и на 92-м месте в -цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров () и частично - и -мономеров. Пространственная структура молекулы Г. изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).
         Последовательность расположения аминокислот в - и -цепях Г. ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный Г. — оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5—20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.
         Изменяются при реакции с O2 и др. свойства Г.: оксигенированный Г. — в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у Г. — один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г. — два максимума при 578 и 540 ммк. Г. способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин — соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO2.
         Количество Г. в крови человека — в среднем 13—16 г% (или 78%—96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. — плода (foetus) — HbF, Г. взрослых (adult) — HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами — гемометрами.
         При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалиях крови (см. Гемоглобинопатии) в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или -цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в -цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемии (См. Талассемия), метгемоглобинемии (См. Метгемоглобинемия). Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии (См. Анемия) и др.). Свойства Г. могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование Карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, — источник образования жёлчных пигментов (См. Жёлчные пигменты).
         В мышечной ткани содержится мышечный Г. — Миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г. (мономерам). Аналоги Г. обнаружены у некоторых растений (например, Леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).
        Лит.: Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303—23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188—97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; Эволюция гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, «Advances in Protein Chemistry», 1964, v. 19, p. 73—222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, «Annual Review of Biochemistry», 1970, v. 39, p. 977—1042.
         Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.
        Спектры поглощения гемоглобина и его соединений: 1 — гемоглобин; 2 — оксигемоглобин; 3 — карбоксигемоглобин; 4 — метгемоглобин: B, C, D, E, F, G — основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн.
         0282109081.tif
        Кривая диссоциации оксигемоглобина человека.
Современная Энциклопедия
ГЕМОГЛОБИН (от гемо... и латинское globus - шар), красный дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Состоит из белка (глобина) и железопорфирина - гема. Переносит кислород от органов дыхания к тканям и диоксид углерода от тканей к дыхательным органам. Многие заболевания крови (анемии) связаны с нарушениями строения глобина, в том числе наследственными (гемоглобинопатии - серповидноклеточная анемия, талассемия и др.).
Медицинская энциклопедия
I
Гемоглобин (haemoglobinum; греч. haima кровь + лат. globus шарик)
дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах крови человека, позвоночных животных и некоторых беспозвоночных, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани и участвующий в переносе углекислого газа из тканей в легкие, — см. <<Кровь>>.
II
Гемоглобин (haemoglobinum; Hb; гемо- (Гем-) + лат. globus шарик)
дыхательный пигмент, содержащийся в эритроцитах крови человека, позвоночных животных и некоторых беспозвоночных, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани и участвующий в переносе углекислого газа из тканей в легкие; представляет собой сложный белок, состоящий из гема и белка глобина, связанных между собой через радикал гистидинового остатка белка и атом железа гема.
Гемоглобин A — Г., составляющий основную часть нормального гемоглобина взрослого человека; белковая часть гемоглобина А содержит две пары различающихся по строению полипептидных цепей, которые обозначаются как ?-цепи и ?-цепи.
Гемоглобин A2 — Г., входящий в небольшом количестве (до 2,5%) в состав нормального гемоглобина взрослого человека и в более значительном при ?-талассемии; отличается от гемоглобина А строением одной пары полипептидных цепей (?-цепи вместо ?-цепей).
Гемоглобин C — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина А заменой в (?-цепи глутаминовой кислоты в 6-м положении на лизин; при высоком содержании гемоглобина С (в гомозиготном организме) развивается легкая форма гемолитической анемии.
Гемоглобин D — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина А заменой в ?-цепи глутаминовой кислоты в 121-м положении на глутамин; при высоком содержании гемоглобина D (в гомозиготном организме) развивается легкая форма гемолитической анемии.
Гемоглобин E — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина A заменой в ?-цепи глутаминовой кислоты в 26-м положении на лизин; при высоком содержании гемоглобина E (в гомозиготном организме) развивается легкая форма гемолитической анемии.
Гемоглобин F (син.: Г. фетальный, Г. эмбриональный) — нормальный Г. плода человека, отличающийся от гемоглобина А строением одной пары полипептидных цепей (?-цепи вместо ?-цепей), большим сродством к кислороду и большей стабильностью; увеличение содержания гемоглобина F наблюдается при некоторых формах ?-талассемии, остром лейкозе, апластической анемии и других болезнях.
Гемоглобин M — общее название аномальных Г., отличающихся легкой окисляемостью в присутствии кислорода с превращением в метгемоглобин, что обусловлено заменой гистидина на тирозин в одной из полипептидных цепей в области контактов гема и глобина.
Гемоглобин P — нормальный Г. плода человека, преобладающий в период желточного кроветворения, (до 18 недель).
Гемоглобин S — аномальный Г., отличающийся от гемоглобина A заменой в ?-цепи глутаминовой кислоты в 6-м положении на валин; при высоком содержании гемоглобина S (в гомозиготном организме) развивается серповидно-клеточная анемия.
Гемоглобин аномальный — Г., образующийся вследствие наследственных нарушений первичной структуры полипептидных цепей глобина; наличие Г. а. иногда приводит к развитию гемолитической анемии.
Гемоглобин восстановленный — см. <<Дезоксигемоглобин>>.
Гемоглобин нестабильный — общее название аномальных Г., характеризующихся пониженной, в сравнении с гемоглобином А, устойчивостью к действию высоких температур, окислителей и других факторов.
Гемоглобин оксигенированный — см. <<Оксигемоглобин>>.
Гемоглобин фетальный — см. Гемоглобин F.
Гемоглобин эмбриональный — см. Гемоглобин F.
Орфографический словарь Лопатина
гемоглоб`ин, гемоглоб`ин, -а
Словарь Ожегова
ГЕМОГЛОБ’ИН, -а, муж. Красный пигмент крови, переносящий кислород от органов дыхания к тканям.
прил. гемоглобинный, -ая, -ое.
Словарь Ушакова
ГЕМОГЛОБ’ИН, гемоглобина, ·муж. (от ·греч. haima - кровь и ·лат. globus - шар) (физиол.). Красящее вещество крови, составная часть красных кровяных шариков.
Толковый словарь Ефремовой
[гемоглобин]
м.
Красный железосодержащий пигмент крови, осуществляющий перенос кислорода из легких в ткани организма.
Бренан - Словарь научной грамотности
Частицы крови, переносящие кислород. Гемоглобин забирает кислород из легких и переносит его в ткани организма. Насыщенный кислородом гемоглобин имеет ярко-красный цвет, а без кислорода - темно-синий, почти черный. Так называемые синюшные младенцы страдают от недостатка кислорода в крови, и точно так же при любом нарушении дыхательной функции человек кажется посиневшим. Кровь наполовину состоит из плазмы, а наполовину - из корпускул (элементов или частиц), среди которых есть белые клетки, но значительно больше красных. Именно в этих красных клетках и содержится гемоглобин.
Научнотехнический Энциклопедический Словарь
ГЕМОГЛОБИН, белок, содержащийся в ЭРИТРОЦИТАХ (красных кровяных клетках) у позвоночных. Гемоглобин доставляет кислород ко всем клеткам тела. В соединении с кислородом образует ОКСИГЕМОГЛОБИН алого цвета, в обескислороженном состоянии - голубовато-красный. Кислород присоединяется к гема-части белка, содержащей железо; другая часть, глобин, представляет собой шаровидный БЕЛОК. Изношенные эритроциты разрушаются в печени, а железо используется для синтеза гемоглобина. см. также КРОВЬ.
Если вы желаете блеснуть знаниями в беседе или привести аргумент в споре, то можете использовать ссылку:

будет выглядеть так: ГЕМОГЛОБИН


будет выглядеть так: Что такое ГЕМОГЛОБИН