 |
 |
|
 |
|
|
АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ |
| Большая советская энциклопедия (БЭС) |
аминоферазы, трансаминазы, ферменты из группы трансфераз (См. Трансферазы), катализируют перенос аминогрупп (—NH2) от -аминокислот на -кетокислоты. А. обнаружены в большинстве тканей животных и растений, играют важную роль в азотистом обмене. Роль А. в процессе переаминирования (См. Переаминирование) открыта советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман (1937). Коферментом трансаминазных реакций является пиридоксальфосфат, альдегидная группа которого служит промежуточным акцептором аминогруппы; получающийся таким образом пиридоксаминфосфат передаёт её на кетогруппу аминируемой кислоты. Реакция обратима.
А. А. Болдырев.
|
| Медицинская энциклопедия |
I
Аминотрансферазы (синоним трансаминазы)
ферменты, катализирующие реакцию переноса аминогруппы (NH2-группы) вместе с протоном (ионом водорода) и парой электронов от аминокислот или аминов к кетокислотам или другим соединениям, содержащим в составе своей молекулы карбонильную группу (СО-группу). Биологическую роль А. чрезвычайно велика, т.к. они участвуют в трансаминировании — процессе, имеющем важнейшее значение для энергетического обмена (см. <<Гликолиз>>, <<Дыхание тканевое>>) и азотистого обмена (<<Азотистый обмен>>). Установлено, что любые состояния, требующие срочной мобилизации компонентов белка для покрытия энергетических нужд организма (недостаточное или несбалансированное питание, все виды стресса и т.п.), связаны с адаптивным, гормонально-стимулируемым биосинтезом определенных А., прежде всего А., участвующих в глюконеогенезе (аланин- и аспартат-аминотрансфераз, аминотрансфераз ароматических аминокислот). Генетически обусловленная недостаточность некоторых А. лежит в основе патогенеза ряда наследственных болезней. Так, своеобразная форма прогрессирующей кольцевидной дистрофии сосудистой оболочки и сетчатки (хориоретинопатия) вызывается недостаточностью орнитин-оксокислота — аминотрансферазы. Наследственный дефект или подавление при гиповитаминозе В6 аминобутират-аминотрансферазы (трансаминазы ?-аминомасляной кислоты) является одной из основных причин нарушения деятельности ц.н.с. при этой патологии.
Содержание некоторых аминотрансфераз в крови является важным диагностическим признаком ряда заболеваний. Наибольшее клинико-диагностическое значение имеют аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ). Повышение активности этих А. в крови позволяет распознавать патологические состояния, сопровождающиеся некрозом тканей. Так, при инфаркте миокарда активность АсАТ в крови резко возрастает (в 5—10 раз по сравнению с нормой) через 4—6 ч после начала заболевания, а затем постепенно снижается, достигая нормы примерно через 5 дней (в среднем на 3—7-й день). Повторное повышение активности АсАТ в крови говорит о продолжающемся процессе некротического распада ткани миокарда. При разрушении мышечной ткани (например, вследствие травмы) в крови возрастает активность как АсАТ, так и АлАТ. При вирусном гепатите (см. <<Гепатиты вирусные>>) активность АсАТ и АлАТ в сыворотке крови увеличивается, тогда как при механической желтухе, например при желчнокаменной болезни (<<Желчнокаменная болезнь>>), активность этих А. в сыворотке крови остается в пределах нормы. Т.о., определение в крови активности АсАТ и АлАТ может использоваться наряду с клиническими признаками для дифференциальной диагностики вирусного гепатита и желчнокаменной болезни. Особенно информативно определение активности АлАТ для ранней диагностики гепатита, поскольку активность АлАТ в сыворотке крови начинает увеличиваться уже в продромальной стадии болезни, когда другие ее признаки еще не определились. Отношение активности АсАТ/АлАТ (коэффициент де Ритиса) в это время становится меньше 1. При тяжелом поражении печени отношение активностей этих ферментов меняется.
В СССР определение активностей АсАТ и АлАТ осуществляют с помощью так называемого оптимизированного оптического теста, основанного на различии спектров поглощения окисленной и восстановленной форм кофермента НАД при длине волны 340 нм. Активность АсАТ в негемолизированной сыворотке крови определяют с использованием субстратно-буферного раствора, содержащего 0,25 моль/л L-аспарагиновой кислоты в 0,1 моль/л фосфатном буфере (рН 7,4). Используемый для определения активности АлАТ субстратно-буферный раствор содержит 0,63 моль/л L-аланина в 0,1 моль/л фосфатном буфере (рН 7,4).
В норме активность АсАТ и АлАТ при 30 колеблется в пределах от 30 до 420 нмоль/(с?л), или от 2 до 25 ME. Международная единица (ME) соответствует 1 мкмоль/(мин?л), или 16,67 нмоль/(с?л).
Унифицированным методом определения АсАТ и АлАТ в СССР признан также динитрофенилгидразиновый метод Райтмана — Френкеля, основанный на том, что продукты реакций, катализируемых АсАт и АлАТ (щавелевоуксусная и пировиноградная кислоты соответственно), при взаимодействии с 2,4-динитрофенил-гидразином в щелочной среде образуют окрашенные гидразоны. Интенсивность окраски, измеренная при длине волны 500—560 нм (зеленый светофильтр) в кювете с толщиной слоя 1 см, пропорциональна активности фермента. Нормальные величины активности АсАТ и АлАТ в крови, определенные методом Райтмана — Френкеля, равны 28—190 нмоль/(с?л), или 0,1—0,68 мкмоль/(ч?мл) при 37°.
См. также <<Ферменты>>.
Библиогр.: Браунштейн А.Е. Процессы и ферменты клеточного метаболизма, М., 1987; Лабораторные методы исследования в клинике, под ред. В.В. Меньшикова, с. 186, М., 1987.
II
Аминотрансферазы (син. трансаминазы)
ферменты класса трансфераз (КФ 2.6.1), катализирующие обратимый перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты; повышение активности А. в сыворотке крови наблюдается при патологических состояниях, сопровождающихся деструктивными процессами (например, при инфаркте миокарда, вирусном гепатите). |
|
|
|
|
|
|
|
|
 |
|
 |
|
|
