 |
 |
|
 |
|
|
АМИНОКИСЛОТЫ |
| Большая советская энциклопедия (БЭС) |
класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы различают -, -, - и др. А. А. играют очень большую роль в жизни организмов, т. к. все белковые вещества построены из А. Все Белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных А., играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения А. задаются генетическим кодом (См. Генетический код), записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших А., входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к -А. В природе встречаются и -А., RCH(NH2)CH2COOH, например -аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).
Моноаминокарбоновые кислоты:
Глицин - NH2CH2COOH
Аланин - CH3CH (NH2) COOH
Цистеин - CH2(SH)CH(NH2)COOH
Метионин - CH2 (SCH3) CH2CH (NH2) COOH
Валин-(СН3)2СНСН(МН2)СООН и др.
Моноаминодикарбоновые кислоты:
Аспарагиновая - HOOC CH2CH (NH2) COOH
Глутаминовая - HOOC (CH2)2CH (NH2) COOH
Диаминомонокарбоновые кислоты:
Лизин - NH2CH2(CH3)2CH(NH2)COOH
Аргинин - NH2C(=NH)NH(CH2)3CH(NH2)COOH и др.
А. — бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; tпл 220—315°С. Высокая температура плавления А. связана с тем, что их молекулы имеют структуру главным образом амфотерных (двузарядных) ионов. Например, строение простейшей А. — Глицина — можно выразить формулой 0187864612.tif (а не NH2CH2COOH).
Все природные А., кроме глицина, содержат асимметричные атомы углерода, существуют в оптически активных модификациях и, как правило, относятся к L-ряду. А. D-ряда содержатся только в некоторых антибиотиках и в оболочках бактерий.
Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им А. из простых неорганических соединений. Большинство А. синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 А. (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых А. составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих А. (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих др. биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников — соответственно метионина и фенилаланина — и могут стать незаменимыми при недостатке этих А. Некоторые А. могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования (См. Переаминирование), т. е. переноса аминогруппы с одной А. на др. В организме А. постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и др. веществ — гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и др. Избыток А. подвергается распаду до конечных продуктов обмена (у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно Дезаминирование (чаще всего окислительное).
К числу производных А., представляющих большой практический интерес, относится лактам -аминокапроновой кислоты (см. Капролактам) — исходный продукт производства капрона.
Известно много методов синтеза А., например действие аммиака на галогензамещённые карбоновые кислоты:
RCHCICOOH+2NH3 > RCHNH2COOH + NH4CI,
восстановление оксимов или гидразонов, кето- или альдегидокислот:
RC(= NOH)COOH > RCHNH2COOH
и др. Некоторые А. выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах; так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков; тирозин — из фиброина шёлка; Аргинин — из желатины; Гистидин из белков крови. Некоторые А. производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. А. получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых А. определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счёт смеси А. Этим пользуются в лечебном питании.
А. применяют в медицине: для парентерального питания больных (т. е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и др. органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.); в животноводстве и ветеринарии — для питания (см. ниже) и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.
Изучение аминокислотного состава белков и обмена А. проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией (См. Нингидриновая реакция), а также методами хроматографии (См. Хроматография) и с помощью специальных автоматических приборов — анализаторов А.
А. в кормлении с.-х. животных. Рационы с.-х. животных должны содержать все необходимые организму А., особенно незаменимые, поэтому при организации кормления в настоящее время стали учитывать в кормах не только общее количество протеина, как было принято раньше, но и незаменимых А. Потребность в А. у разных видов животных неодинакова. У жвачных животных микрофлора преджелудков способна синтезировать все необходимые организму А. из аммиака, выделяющегося при распаде белка или небелковых азотистых соединений, например мочевины (См. Мочевина). Нормирования А. для этих животных не проводят. Однако с целью пополнения рациона животных небелковыми азотистыми веществами применяют мочевину. Молодняк жвачных, у которого ещё недостаточно развиты преджелудки, испытывает некоторую потребность в незаменимых А. Рационы свиней и птицы обязательно балансируют по содержанию А. С этой целью подбирают корма, дополняющие друг друга по аминокислотному составу, а также используют синтетические А., выпускаемые промышленностью. Синтетические А. скармливают в смеси с концентратами; целесообразнее добавлять их в комбикорма промышленного изготовления. Избыток А. отрицательно влияет на организм животных.
Лит.: Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ.,М., 1961; Аминокислотное питание свиней и птицы, М., 1963; Збарский Б. И., Иванов И. И., Мардашев С. P., Биологическая химия, 4 изд., Л., 1965; Попов И. С., Аминокислотный состав кормов, 2 изд., М., 1965; Обмен аминокислот. Материалы Всесоюзной конференции [13—17 окт. 1965], Тбилиси, 1967; Кретович В. Л., Основы биохимии растений, 4 изд., М., 1964.
И. Б. Збарский, Я. Ф. Комиссаров.
|
| Современная Энциклопедия |
| АМИНОКИСЛОТЫ, класс органических соединений, содержащих карбоксильные (- COOH) и аминогруппы (- NH2); обладают свойствами и кислот, и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходные соединения при биосинтезе гормонов, витаминов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, антибиотиков и др.). Природных аминокислот свыше 150; 20 из них служат мономерными звеньями, из которых построены белки (порядок включения аминокислот в синтезирующуюся белковую молекулу определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к биосинтезу некоторых аминокислот, называемых незаменимыми, и должны получать их с пищей. Промышленным синтезом (химическим и микробиологическим) получают ряд аминокислот, используемых для обогащения пищи, кормов, как исходные продукты для производства полиамидов, красителей и лекарственных препаратов. |
| Медицинская энциклопедия |
I
Аминокислоты (синоним аминокарбоновые кислоты)
органические соединения, молекулы которых содержат аминогруппы (NH2-группы) и карбоксильные группы (СООН-группы); являются элементами, из которых построены пептиды и белки. Известно около 200 природных А., однако в состав белков входят только 20 аминокислот, которые называют нормальными, основными, или стандартными. В редких случаях в белках встречаются нестандартные А.: в коллагене — 4-(гидр) оксипролин и 4-(гидр) оксилизин, в миозине — N-метиллизин, в протромбине — ?-карбоксиглутаминовая кислота, в эластине — десмозин и др.
Характерной особенностью нормальных А. является наличие в их молекуле СООН- и NH2-групп, связанных с одним и тем же ?-углеродным атомом: H2N—(R) C (H)—СООН, где R — углеводородный радикал.
?-Углеродный атом у всех А., за исключением глицина, асимметричен, что объясняет существование А. в виде двух стереоизомеров и делает их оптически активными, т.е. способными вращать плоскость поляризации проходящего через раствор А, поляризованного света. В зависимости от того, в каком направлении происходит это вращение, различают правовращающие и левовращающие стереоизомеры (энантиомеры) А., обозначаемые знаками «+» и «—» соответственно. Молекулы белков высших организмов построены из строго определенных стереоизомеров аминокислот — L-аминокислот, ?-углеродный атом которых соответствует по своей абсолютной конфигурации углеродному атому L-глицеральдегида. В состав некоторых бактериальных белков и пептидов иногда входят остатки D-аминокислот. Такие аминокислоты, как треонин и изолейцин, содержат два асимметричных атома углерода и имеют по 4 стереоизомера, однако в белках встречаются стереоизомеры этих А. только одного типа.
Некоторые нестандартные А., например ?-аланин, ?-аминомасляная кислота, ?-аминолевулиновая кислота (промежуточный продукт биосинтеза порфиринов), отличаются от стандартных А. местоположением NH2-группы, но главным образом эти различия касаются строения углеводородного радикала. Многие из нестандартных А. являются предшественниками иди катаболитами других биологически активных соединений. Так, 2,4-диоксифенилаланин (ДОФА) и 5-(гидр) окситриптофан служат биосинтетическими предшественниками фенилэтиламина и серотонина соответственно, ?-амино-?-оксимасляная кислота (гомосерин) и ?-амини-?-тиомасляная кислота (гомоцистеин) принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот и т.д.
Классифицируют А. либо на основании строения их углеводородного радикала, либо с учетом строения всей молекулы в целом. Среди групп углеводородного радикала основных А. встречаются неполярные (табл., № 1—8), полярные незаряженные (табл., № 9—15), отрицательно заряженные (табл., № 16, 17) и положительно заряженные (табл., № 18—20). В зависимости от строения углеводородного радикала А. подразделяют на ароматические (табл., № 7, 13), гетероциклические (табл., № 8, 20), иминокислоты (табл., № 5) и алифатические (табл., все остальные аминокислоты). По числу СООН- и NH2- групп А. делят на диаминомонокарбоновые (табл., № 18—20), моноаминомонокарбоновые (табл., № 16, 17) и моноаминомонокарбоновые кислоты (табл., все остальные аминокислоты). Иногда выделяют также А., содержащие в своей молекуле спиртовую группу°— оксиаминокислоты (серии, треонин); серу — серосодержащие аминокислоты (цистеин, цистин, метионин) и др.
Таблица
Основные аминокислоты, содержание в крови и моче и суточная потребность в них человека
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
| № | Название | Сокращенное название | Содержание | Содержание в | Рекомендуемое суточное |
| | аминокислоты, | в соответствии с | в плазме | суточном | потребление, r (безусловно |
| | метаболическая | рекомендациями | крови, мг | количестве | достаточным считается |
| | характеристика | Международного | /100 мл ( | мочи, мг | вдвое большее количество) |
| | | биохимического союза | мкмоль/л) | (мкмоль) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 1. | Аланин (г) | Ala | 3,4 | 21—71 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (381,5) | (235,2—795,2) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 2. | Валин* (г) | Val | 2,9 | 4—6 | 0,8 |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (247,9) | (34—51) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 3. | Лейцин* (к) | Leu | 1,9 | 9—26 | |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (144,9) | (68,7—198,4) | 1,1 |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 4. | Изолейцин* (г) | lle | 1,3 | 14—2S | 0,7 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (99,2) | (106,8—213,6) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 5. | Пролин (г) | Pro | 2,4 | Менее 10 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (208,8) | (87) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 6. | Метионин* (г) | Met | 0,5 | Менее 5 | 1,1 |
| | |---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| | | | (33,6) | (менее 33,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 7. | Фенилаланин* (к, | Phe | 0,6—1,45 | Следы — 17 | 1,1 |
| | г) | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (37—88) | (следы — 103) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 8. | Триптофан* (к) | Trp | 1,3 | Следы — 30 | 0,25 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (63—7) | (следы — 16,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 9. | Глицин (г) | Gly | 1,5 | 68—199 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (199,9) | (904,4— 2646,7) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 10. | Серин (г) | Ser | 1,1 | 27—7^ | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (104,7) | (256.5—^93,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 11. | Треонин* (г) | Thr | 1,7 | 15—53 | 0,5 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (142,8) | (126—445,2) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 12. | Цистеин (г) | Cys | 1,5 | 10—21 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (124,9) | (83—174.3) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 13. | Тирозин (к, г) | Tyrr | 1,0 | 15—49 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (55,2) | (82,5—2^9,5) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 14. | Аспарагин (г) | Asn | 0,40—0,91 | 31—83 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (30—69) | (235—628) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 15. | Глутамин (г) | Gln | 5,8—10,4 | 61—2115 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (396—711) | (417—1402) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 16. | Аспарагиновая | Asp | 0,03 | Менее 10 | Данных нет |
| | кислота (г) | |------------------------------------------------| |
| | | | (0,023) | (75) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 17. | Глутаминовая | Glu | 0,7 | 8—40 | Данных нет |
| | кислота (г) | |------------------------------------------------| |
| | | | (47,6) | (54,4—272) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 18. | Лизин* (к) | Lys | 2,7 | 7—48 | 0,8 |
| | | |------------------------------------------------------------------------------------------------ |
| | | | (184,9) | (47,6—326,4) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 19. | Аргинин (г) | Arg | 1,6 | Следы — 50 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (91,8) | (следы — 287) | |
|-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| 20. | Гистидин* (г) | His | 1,4 | 113—320 | Данных нет |
| | | |------------------------------------------------| |
| | | | (90,3) | (728,9—2064) | |
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Примечания: * — назаменимые аминонокислоты, к — кетогенные аминокислоты, г — глюкогенные аминокислоты.
Важным свойством А., непосредственно обусловленным их структурой, является амфотерность (способность проявлять кислотные и основные свойства). Имея как минимум две диссоциирующие и противоположно заряженные группировки, А. в растворах с нейтральным значением рН практически всегда находятся в виде биполярных ионов, или цвиттер-ионов, в которых противоположные заряды пространственно разделены, например H3+N—СН2—СН2—СОО. При любом значении рН, превышающем показатель рН, при котором находится ее изоэлектрическая точка (pI), аминокислота имеет общий отрицательный заряд и в поле постоянного электрического тока движется к аноду, а при рН, значение которого ниже pI, — к катоду. Кислотно-основные свойства А. широко используются для их фракционирования и препаративного выделения с помощью <<Электрофорез>>а и ионообменной хроматографии, в т.ч. и для разделения А. в автоматических аминокислотных анализаторах в клинико-диагностических лабораториях.
Многие химические реакции, характерные для А., включая реакции, предназначенные для обнаружения, идентификации и количественного анализа, также определяются наличием в их молекулах NH2- и СООН-групп. Наиболее часто для анализа А. применяются цветная нингидриновая проба, флюорогенная реакция с флюорескамином (флюрамом), а также взаимодействие с 1-фтор-2,4-динитробензолом, используемое при определении последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Реакция с нингидрином протекает при высокой температуре и приводит к развитию лилово-фиолетового или желтого (в случае пролина) окрашивания. Интенсивность окраски раствора, измеренная при длине волны 570 нм, пропорциональна концентрации определяемой А.
В организме человека синтезируется лишь половина необходимых А., а остальные А. — незаменимые (аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин) должны поступать с пищей (см. <<Питание>>). Суточная потребность человека в каждой незаменимой А. не превышает 1—2 г (триптофана требуется не более 0,5 г); рекомендуемые их количества приведены в таблице. Исключение какой-либо незаменимой А. из рациона ведет к развитию отрицательного азотистого баланса (см. <<Азотистый обмен>>), клинически проявляющегося нарушением функций нервной системы, мышечной слабостью и другими признаками патологии обмена веществ (<<Обмен веществ и энергии>>) и энергии (<<Обмен веществ и энергии>>).
Некоторые А. в организме образуются из других А.: тирозин — из фенилаланина, цистеин — из метионина и серина, глицин — из серина. А. участвуют в образовании пуриновых нуклеотидов (глутамин, глицин и аспарагановая кислота), пиримидиновых нуклеотидов (глутамин и аспарагиовая кислота), серотонина (триптофан), меланина (фенилаланин, тирозин), гистамина (гистидин), адреналина, норадреналина, дофамина, тирамина (тирозин), полиаминов (аргинин), холина (метионин), порфиринов (глицин), креатина (глицин, аргинин, метионин), коферментов, сахаров и полисахаридов, липидов и др.
Важнейшей для организма химической реакцией, общей практически для всех А., является трансаминирование (переаминирование), заключающееся в обратимом ферментативном переносе ?-аминогруппы аминокислот или аминов на ?-углеродный атом кетокислот или альдегидов. Наиболее активно в реакциях трансаминирования участвуют дикарбоновые аминокислоты — глутаминовая и аспарагиновая. Трансаминирование является реакцией, принципиальной для биосинтеза заменимых А. в организме.
Катаболизм А. может протекать по нескольким различным путям. Все А. способны декарбоксилироваться при участии ферментов декарбоксилаз с образованием первичных аминов, которые могут окисляться в реакциях, катализируемых ферментами моноаминоксидазой или диаминоксидазой. Другим путем деградации А. является их окислительное дезаминирование с образованием аммиака и кетокислот. Прямое дезаминирование L-аминокислот в организме животных и человека протекает крайне медленно, за исключением дезаминирования глутаминовой кислоты, при участии специфического фермента глутаматдегидрогеназы. Дезаминирование других А. может быть осуществлено в результате трансаминирования этих А. с образованием глутаминовой кислоты и дальнейшего ее дезаминирования с образованием ?-кетоглутаровой кислоты и аммиака. Т.о., одним из продуктов разных путей катаболизма А. служит аммиак, который может образоваться в результате метаболизма и других азотсодержащих соединений (например, при дезаминировании аденина в составе никотинамидадениндинуклеотида — НАД и пр.).
Аминокислоты, способные превращаться в кетоновые тела (например, через ацетоацетил-КоА), называют кетогенными, а те аминокислоты, которые распадаются с образованием ?-кетоглутаровой, янтарной (сукцината) и щавелево-уксусной (оксалоацетата) кислот и в конечном счете превращаются в глюкозу (<<Глюкоза>>), называются глюкогенными (см. таблицу).
Нарушения обмена А. часто связаны с аномалиями трансаминирования: с уменьшением активности ферментов, катализирующих реакции трансаминирования, — аминотрансфераз (<<Аминотрансферазы>>) при гипо- или авитаминозах В6, нарушением синтеза аминотрансфераз, недостатком кетокислот, необходимых для трансаминирования в связи с угнетением цикла трикарбоновых кислот при гипоксии, сахарном диабете и т.д. Снижение интенсивности трансаминирования приводит к торможению дезаминирования глутаминовой кислоты, а оно, в свою очередь, — к гипераминоацидемии, т.е. повышению доли аминокислот в составе остаточного азота крови (см. <<Азот остаточный>>) и аминоацидурии. При обширных поражениях печени и других состояниях, сопровождаемых массивным распадом белка, нарушаются процессы дезаминирования А. Раневое истощение, повреждения трубчатых костей, спинного и головного мозга, тяжелые ожоги, гипотиреоз, болезнь Иценко — Кушинга и многие другие тяжелые заболевания сопровождаются аминоацидурией. Она характерна и для состояний, сопровождающихся нарушением процессов реабсорбции в почечных канальцах: болезни Вильсона — Коновалова, или гепатолентикулярной дистрофии, синдрома Фанкони, или цистиноза, и др. Цистиноз на фоне общей аминоацидурии характеризуется избирательным нарушением реабсорбции цистина и цистинурией, сопровождающей генерализованные нарушения обмена цистина, который в виде кристаллов откладывается в клетках ретикулоэндотелиальной системы. Известно наследственное заболевание <<Фенилкетонурия>>, при котором нарушено превращение фенилаланина в тирозин; в крови и моче при этом заболевании резко повышается содержание фенилаланина и продуктов его обмена — фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот. Нарушение обмена этих А. характерно и для вирусного гепатита. Врожденная аномалия окислительных превращений тирозина лежит в основе алкаптонурии, при которой в соединительной ткани накапливается метаболит тирозина гомогентизиновая кислота (большие количества этой кислоты выводятся с мочой). Алкаптонурия, клинически проявляющаяся во второй половине жизни, характеризуется патологией суставов и позвоночника, а также других богатых соединительной тканью органов. Самую большую группу наследственных дефектов обмена составляют генетически обусловленные аминоацидопатии. Метаболический сдвиг при аминоацидопатиях и их клинические проявления связаны с накоплением в крови и выделением с мочой либо самой непревращенной аминокислоты, либо ее метаболитов. Общим биохимическим признаком таких патологических состояний являются <<Ацидоз>> и аминоацидурия, с чем связаны такие неспецифические клинические признаки, как рвота, обезвоживание организма, сонливость или, наоборот, возбуждение, судороги. Ряд аминоацидопатии характеризуется специфическими признаками, например гомоцистинурия — эктопией хрусталика, аномалиями скелета, васкулярной патологией.
Способы получения А. весьма разнообразны. Многие А. получают с помощью микроорганизмов. Используется также химический синтез аминокислот, например с помощью аминирования галоидопроизводных органических кислот аммиаком. Для нужд медицины и пищевой промышленности А., как правило, получают из гидролизатов белков.
Растворы отдельных А. и гидролизаты белков применяют в медицине для парентерального питания, а некоторые из А. используют в качестве лекарственных средств. Так, метионин назначают при циррозах и жировой дистрофии печени, глутаминовая и ?-аминомасляная кислоты эффективны при ряде нервных и психических заболеваний, цистеин используется при многих глазных болезнях. А. служат также исходными веществами для синтеза биологически активных пептидов, применяемых в качестве лекарственных средств. Глутаминовая кислота используется в кулинарии в качестве пищевой добавки. Триптофан, лизин, метионин и другие А. добавляют в процессе производства к некоторым пищевым продуктам, биологическая ценность которых низка, а также используют для кормления с.-х. животных. Активность ферментов, участвующих в обмене А., — аминотрансфераз, моноаминоксидазы, диаминоксидазы, гистидазы и др. является информативным диагностическим тестом при ряде тяжелых заболеваний: инфаркте миокарда, миопатиях, некоторых болезнях печени.
Библиогр.: Березов Т.Т. и Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, М., 1982; Гринштейн Дж. и Виниц М. Химия аминокислот и пептидов, пер. с англ., М., 1965; Збарский И.Б. и Симакова Р.А. Аминокислоты, БМЭ, 3-е изд., т. 1, с. 364, М., 1974; Ленинджер А. Основы биохимии, пер. с англ., т. 1—2, М., 1985.
II
Аминокислоты (син. аминокарбоновые кислоты)
органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или более аминогрупп; являются основными структурными единицами молекул белков, определяют их биологическую специфичность и пищевую ценность; нарушение обмена А. является причиной многих болезней; наборы А. и отдельные А. применяются как лекарственные средства; по положению аминогруппы в молекуле А. различают ?-аминокислоты, ?-аминокислоты, ?-аминокислоты и т.д.; природные белки состоят только из ?-аминокислот.
Аминокислоты антикетогенные — А., препятствующие образованию в организме кетоновых тел (ацетона, ацетоуксусной и ?-оксимасляной кислот); к А. а. относятся аланин, аргинин, аспарагиновая кислота и др.
Аминокислоты гликогенные — А., в процессе обмена которых образуется глюкоза и не образуются химические соединения, содержащие кетогруппы; к А. г. относятся аланин, аргинин, аспарагин, серин и др.
Аминокислоты заменимые — А., синтезирующиеся в организме человека из других А. или иных органических соединений.
Аминокислоты кетогенные — А., в процессе обмена которых в организме образуются кетоновые тела; к А. к. относятся пролин, лейцин и др.
Аминокислоты лимитирующие — незаменимые А., входящие в состав определенных белков продуктов питания в наименьших количествах в сравнении с их физиологической потребностью и в силу этого ограничивающие полноту использования данного белка в пластических целях; к А. л. относятся лизин (для белков злаковых), метионин (для белков бобовых) и т.д.
Аминокислоты незаменимые (син. А. эссенциальные) — А., которые необходимы для поддержания жизни организма, но не синтезируются в нем и должны поступать с пищей; А. н. для человека: триптофан, фенилаланин, лизин, треонин, валин, лейцин, метионин и изолейцин.
Аминокислоты эссенциальные — см. Аминокислоты незаменимые. |
| Идеографический словарь |
аминокислоты - органические соединения, содержащие одну или две аминогруппы; производные
карбоновых кислот, у которых в радикале водород замещен на аминогруппу;
структурные единицы белковой молекулы.
белковые:
аланин. аргинин. аспарагин. пролин. аспарагиновая кислота. оксипролин. серин.
гистидин. тирозин. глицин, гликокол. глутамин. глутаминовая кислота. цистеин. цистин.
абсолютно незаменимые:
валин. лейцин. изолейцин. треонин. лизин. метионин. триптофан.
фениланин - ароматическая аминокислота.
прочие: орнитин. |
| Орфографический словарь Лопатина |
| аминокисл`оты, аминокисл`оты, -`от, ед. -от`а, -`ы |
| Словарь Ожегова |
АМИНОКИСЛ’ОТЫ, -от, ед. аминокислота, -ы, жен. (спец.). Класс органических соединений, обладающих свойствами и кислот, и оснований.
прил. аминокислотный, -ая, -ое. |
| Толковый словарь Ефремовой |
[аминокислоты]
мн.
Органические соединения, обладающие свойствами кислот и щелочей и являющиеся основным элементом растительных и животных белков. |
| Бренан - Словарь научной грамотности |
| Органические кислоты, представляющие собой основные блоки, из которых строится белок. Имеется 20 общих типов аминокислот, и свойства всех белков зависят от того, какие именно аминокислоты и в каком порядке выстраиваются в молекулярную цепочку. Молекулы белков представляют собой длинные, обычно смятые в складки цепочки, состоящие из 20 различных видов молекул аминокислот. Функция каждого белка определяется последовательностью аминокислот и формой цепочки. См. <<клетки>>; <<ДНК>>; <<РНК>>. |
|
|
|
 |
Если вы желаете блеснуть знаниями в беседе или привести аргумент в споре, то можете использовать ссылку:
будет выглядеть так: АМИНОКИСЛОТЫ
будет выглядеть так: Что такое АМИНОКИСЛОТЫ
|
|
|
|
|
|
 |
|
 |
|
|
